Hidrolizado de proteína: un buen suplemento del que se habla poco

por | Oct 19, 2019 | Artículos, Nutrición | 2 Comentarios

¿Son los hidrolizados de proteína mejores que otras fuentes de proteína?, son diferentes y te explicamos por qué.

Los hidrolizados de proteínas se producen a partir de fuentes de proteínas completas a través del calentamiento con ácido o adición de enzimas proteolíticas seguido de procedimientos de purificación se consiguen fragmentos o uniones de aminoácidos más pequeños.

Cada hidrolizado de proteínas es una mezcla más o menos compleja de péptidos de diferente longitud junto con aminoácidos libres, lo que se puede definir por un valor conocido como grado de hidrólisis, que es la fracción de enlaces peptídicos que se han escindido en el iniciador proteína.

Hidrolizados de proteína

Dentro de los productos de proteínas comerciales hay diversas presentaciones: aminoácidos libres, dipéptidos y tripéptidos, oligopéptidos; los cuales teniendo un grado similar de hidrólisis presentan una absorción diferente entre ellos.

Coloquialmente se habla de proteína de suero como una proteína de rápida asimilación y esto no es del todo cierto, en todo será de rápida digestión y si es de calidad y consumida sin más alimentos, ya sin mencionar el papel necesario de las enzimas.Sí hablamos de una absorción eficiente y rápida hablamos de hidrolizados.

Los di y tripéptidos se absorben incluso más eficientemente que los aminoácidos libres, los cuales a su vez se absorben mejor que las proteínas completas.

SI revisamos brevemente los mecanismos involucrados en la absorción de aminoácidos en humanos así como las diferentes presentaciones de péptidos podemos decir que según la morfología de la cadena, las vías de absorción varían.

  • Absorción pasiva (difusión facilitada o simple)
  • Absorción activa (co-transportadores de Na + o H +).

Los aminoácidos libres usan sistemas de transporte pasivos o activos, mientras que los dipéptidos son principalmente activos (co-transportador H +). El sistema activo dependiente de Na (+) ocurre principalmente en el borde del cepillo y la difusión simple en la basolateral, ambas membranas tienen el transporte pasivo facilitado.

El borde en cepillo tiene un sistema de transporte distintivo para aminoácidos y dipéptidos. El primero ocurre principalmente por sodio (Na + activo) dependiente mientras que el segundo es activo H (+) – dependiente con poca afinidad por los péptidos ´tetra´ o superiores.

Los aminoácidos libres son transportados a diferentes velocidades por portadores competitivos saturables con especificidad por aminoácidos básicos, ácidos o neutros.

Di y tripéptidos tienen al menos dos portadores, ambos electrogénicos y dependientes de H (+). El transporte de aminoácidos de la membrana basolateral se realiza principalmente por difusión facilitada, mientras que para los dipéptidos es un proceso asociado al intercambio aniónico activo. La principal regulación de los aminoácidos y el transporte de dipéptidos es la presencia de sustrato en la membrana mucosa con mayor sustrato mayor absorción.

Los di y tripéptidos se absorben más eficientemente que los aminoácidos libres que a su vez se absorben mejor que las proteínas completas u oligopéptidos.

Por lo tanto, los dipéptidos producen una mejor retención de nitrógeno y son particularmente útiles en casos de menor capacidad de absorción intestinal o limitaciones en el caso de atletas que necesitan un gran aporte proteico.

Absorción de hidrolizados de proteína.

Los péptidos no absorbidos no son transportados al hígado para cuándo sean necesarios como coloquialmente se considera o incluso se promulga en cursos de nutrición deportiva, sino que son digeridos y fermentados por bacterias del colon que producen ácidos grasos de cadena corta, ácidos dicarboxílicos, compuestos fenólicos y amoníaco.

El ácido graso de cadena corta proporciona energía para los colonocitos y las bacterias y el amoníaco no fijado por las bacterias regresa al hígado dónde se crea urea.

En general, se acepta que solo los di y tripéptidos, que permanecen después de la digestión con peptidasa luminal y con borde en cepillo, se absorben intactos. Los tetrapéptidos y los péptidos superiores parecen requerir una hidrólisis previa del borde en cepillo antes de que sus productos de hidrólisis puedan ser absorbidos.

Los primeros estudios de Grimble y sus colaboradores demostraron que los hidrolizados de proteína de suero, huevo y caseína que contienen principalmente di y tripéptidos se absorben más rápidamente que aquellos basados ​​en péptidos más largos. Esto está relacionado con la glicina, que es menos limitante si no está libre en la cadena peptídica; en fin, un rollo que no interesa a nadie.

Respuesta insulina

El secretagogo de insulina fisiológicamente más relevante es sin duda la glucosa aunque la secreción de insulina puede ser inducida por otros compuestos como los aminoácidos. La leucina tiene un efecto insulinotrópico bastante potente, pero es necesario un aumento en la concentración de glucosa para que la leucina estimule una secreción de insulina significativa [Kalogeropoulou D et al 2008]

Aunque un hidrolizado de proteínas induce un efecto insulinotrópico sustancialmente mayor que las proteínas intactas o que la comida sólida [Manninen AH. 2006] y se sugerido que una mayor respuesta de insulina proporciona un mayor anabolismo, especialmente después después del ejercicio, ya hemos dicho muchas veces que hay una creciente evidencia que sugiere que la insulina es principalmente permisiva para el anabolismo de las proteínas musculares no determinante., algo que es centro de fervientes debates en las redes.

De hecho está demostrado que que la hiperaminoacidemia no requiere hiperinsulinemia para ejercer un poderoso efecto anabólico en el músculo esquelético humano. Dejo abajo un estudio de Stuart Phillips al cuál agradezco que muestre con evidencia lo que los que estudiamos fisiología hace años que creemos por la mera lógica celular.

La disponibilidad creciente de aminoácidos puede duplicar la síntesis de proteínas y reducir a la mitad la descomposición de la proteína de la pierna sin ninguna relación dosis-respuesta con la insulina.

En otras palabras, la hiperaminoacidemia tiene poderosos efectos anabólicos incluso frente a nieveles basales de insulina (~ 5 mU / l).

Sí necesitáis más datos sobre esto, que siempre hay quién si, Koopman y colaboradores demostraron que la coingestión de carbohidratos de alto índice glucémico durante la recuperación no estimula más el anabolismo de proteínas musculares después del ejercicio cuando se ingiere una cantidad relativamente grande de hidrolizado de proteína de caseína, aunque se hayan respondido las respuestas de insulina en plasma notablemente mejorado por los carbohidratos.

Además, Harber et al ., Informaron que una dieta alta en proteínas y muy baja en carbohidratos aumenta el anabolismo de las proteínas del músculo a pesar de una reducción dramática en los niveles de insulina. Diferente es en personas con lesiones o mayores dado que la hiperinsulinemia suprafisiológica parece ser necesaria para la mayor estimulación en este caso. En personas jóvenes es meramente permisiva no estimulante para el anabolismo.

Utilización de hidrolizados de proteínas.

Moriarty et al. concluyen que la forma molecular de la proteína no produce diferencias en el balance de nitrógeno en humanos sanos. Esto no fue sorprendente ya que la base de la pregunta se relaciona con la rapidez de absorción de aminoácidos. En el estudio de Moriarty, esto no fue un problema porque los patrones de alimentación eran esencialmente ilimitados.

Pero en el estudio más sofisticado hasta la fecha de 2009 de Koopman y colaboradores demostró que una dosis de 35 g de hidrolizado de caseína es un 30% más efectiva para estimular la síntesis de proteínas que la caseína intacta cuando se mide durante un período de 6 horas.

La caseína (el componente principal de la proteína de la leche entera) cuándo es hidrolizado induce picos de aminoácidos plasmáticos ~ 25-50% más altos que la ingestión de proteína intacta. Los aminoácidos de los hidrolizados de proteínas aparecen en la circulación portal más rápido que incluso los aminoácidos libres.

La ingestión de un hidrolizado de proteínas, a diferencia de su proteína intacta, acelera la digestión y absorción de proteínas del intestino, aumenta la disponibilidad de aminoácidos posprandiales y tiende a aumentar la tasa de incorporación de aminoácidos al músculo esquelético.

La clave: hidrolizado de proteínas intra-ejercicio

Aunque los carbohidratos y los lípidos suministran la mayoría de las necesidades de energía durante el ejercicio, la adicción de di y tripéptidos durante el ejercicio puede ser extremadamente interesante.

Los hidrolizados de proteínas de absorción rápida son especialmente adecuados para el consumo durante el ejercicio o después para un aporte rápido. Un estudio bien diseñado por Beelen et al . examinó el efecto de la coingestión de hidrolizado de proteínas con carbohidratos en el anabolismo de proteínas musculares durante el ejercicio de pesas. Es importante destacar que los sujetos en su estudio fueron investigados en un estado postprandial, lo que refleja una situación de la vida real no como muchos estudios con limitaciones metodológicas que sesgan el resultado hacia intereses comerciales.

La tasa sintética fraccional de proteína muscular mixta fue mayor tras la adicción de hidrolizado de proteínas a otras [ Beelen et al 2008].

Hidrolizados de proteínas y resíntesis de glucógeno muscular

Morifuji et al . en varios estudios mostraron que los dipéptidos bioactivos que contienen aminoácidos esenciales o de cadena ramificada en el hidrolizado estimulan significativamente la absorción de glucosa  y la resíntesis de glucógeno post-ejercicio.

De hecho compararon la glucosa más hidrolizado de proteína de suero, frente a glucosa más hidrolizado de caseína o glucosa más aminoácido de cadena ramificada (BCAA) mostrándonos en los resultados que la ingestión de hidrolizado de proteína de suero indujo aumentos significativos en los niveles de glucógeno del músculo esquelético en comparación con otras fuentes de proteínas o BCAA.

El hidrolizado de proteína de suero parece mejorar los efectos de la ingesta de carbohidratos en la resíntesis de glucógeno muscular después del ejercicio.

Conclusión.

En lo que respecta al alto rendimiento los hidrolizados de proteínas no se usan nunca como sustitutos de comidas y muy raramente para inducir aumentos rápidos en los aminoácidos plasmáticos alrededor de los entrenamientos (es decir, antes, durante o después de los entrenamientos), sino para maximizar el anabolismo de las proteínas musculares y aportar aminoácidos facilmente digeribles en momentos puntuales dónde se incremente la rotación proteica, por ejemplo durante el entrenamiento con pesas o en situaciones de estrés.

La proporción de di y tripéptidos parece determinar la cinética de absorción y, a su vez, es la cinética de la absorción (en lugar de la absorción neta de aminoácidos) la que determina el mayor valor nutricional de los hidrolizados de proteínas.

Calbet y Holst informaron que los hidrolizados de proteínas de suero y caseína produjeron ~ 50% más de secreción gástrica que las proteínas intactas respectivas durante los primeros 20 minutos del proceso de vaciado gástrico, lo que se acompañó de concentraciones plasmáticas más altas de GIP o El polipéptido inhibidor gástrico o péptido insulinotrópico dependiente de la glucosa que es miembro de la familia de secretinas.

GIP es un factor de crecimiento que facilita la liberación de insulina y es protector de las células beta pancreáticas y en la lipoproteinalipasa, teniendo cierto valor para población diabética, pero es algo que si genera “hype” trataremos en futuras entradas. De hecho es algo tratado por diversos autores de forma muy interesante desde 2008.

Ver recomendación de hidrolizado

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2 Comentarios
  1. Mario

    Muy técnico, pero muy interesante
    Gracias

    Responder
    • Zero

      Siempre es interesante saber cómo actúan en el cuerpo los suplementos y su función específica. Gracias

      Responder

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